Prosím čekejte...
Nepřihlášený uživatel
SVK
Nacházíte se: Studentská vědecká konference  → SVK 2019
iduzel: 49226
idvazba: 55645
šablona: stranka
čas: 1.12.2021 04:30:43
verze: 5002
uzivatel:
remoteAPIs: https://cis-prihlasovadlo.vscht.cz/svk/?year=2019
branch: trunk
Obnovit | RAW

SVK 2019

Sborníky 2019: FCHT, FTOP, FPBT, FCHI 

 

Termín konání SVK

V akademickém roce 2019/2020 proběhla SVK ve čtvrtek 21. 11. 2019.

Organizace SVK

Organizace SVK je zajišťována prostřednictvím děkanátů fakult. Oddělení pro vědu a výzkum (VaV) zajišťuje rozpočet SVK z dotace MŠMT na specifický vysokoškolský výzkum. Ostatní zdroje zajišťují fakulty.

Soutěž bude probíhat v přednáškových a posterových sekcích, výběr formy je na rozhodnutí vedení fakulty. Minimální počet prací soutěžících v každé sekci je šest, maximální počet prací není limitován.

V případě dotazů ohledně SVK se obracejte na příslušné ústavní či fakultní koordinátory.

Na Oddělení VaV má SVK na starosti Veronika Popová, tel. 220 44 3806, veronika.popova@vscht.cz. Dotazy ohledně elektronického přihlašovacího systému směřujte na jitka.cejkova@vscht.cz.

Časový harmonogram přípravy SVK 2019

  • Do 1. 10. 2019 jmenuje děkan fakultního organizátora SVK a jeho jméno nahlásí děkanáty na odd. VaV. Dále určí pracovníky zodpovědné za organizaci jednotlivých sekcí.
  • Od 7. do 21. 10. 2019 se studenti závazně přihlásí do soutěže pomocí elektronického přihlašovacího systému http://svk.vscht.cz. K přístupu do systému použijí své školní přihlašovací údaje, vyplní ročník, jméno vedoucího práce a název svého příspěvku. Každý student může přihlásit jednu soutěžní práci a to s vědomím svého vedoucího práce.
  • Fakulty na základě počtu přihlášených studentů nahlásí do 25. 10. 2019 na odd. VaV počet sekcí na fakultě a počet soutěžních prací v jednotlivých sekcích.
  • Do 8. 11. 2019 studenti pomocí elektronického přihlašovacího systému nahrají anotaci svojí práce (max. 1300 znaků, max. 1 obrázek rozměru 16:9, možnosti formátování jsou návodně uvedeny v přihlašovacím systému).
  • Do 15. 11. 2019 fakultní organizátoři v elektronickém přihlašovacím systému roztřídí všechny soutěžní práce do jednotlivých sekcí na fakultě, dále uvedou názvy sekcí, místo a čas konání a složení komisí. Složení hodnotících komisí pro jednotlivé sekce určí vedení fakulty. Komise je nejméně tříčlenná a členy z řad akademických pracovníků mohou doplnit odborníci spolupracujících firem a průmyslových podniků. Předsedou komise by měl být profesor nebo docent.
  • Sborníky jednotlivých ústavů/sekcí a fakult budou automaticky vygenerovány na základě údajů uvedených v elektronickém přihlašovacím systému.

Další informace k soutěži

  • U příležitosti SVK je vyhlášena soutěž o Cenu Julie Hamáčkové v kategorii Studentská práce typu SVK; vyhlášení soutěže a bližší informace na http://gro.vscht.cz/cjh
  • Občerstvení pro komise a soutěžící hradí ústavy z vlastních prostředků.
  • Organizace průběhu soutěže v sekcích je výlučně věcí rozhodnutí fakult.
  • Finanční příspěvek na ocenění soutěžních prací bude hrazen z prostředků dotace MŠMT na specifický vysokoškolský výzkum (IGA 2019). Jeho výše bude stanovena dohodou proděkanů a prorektora pro VaV podle celkového počtu přihlášených soutěžních prací. Oceněna bude účast a dále první tři místa v každé sekci. Výplata příspěvku studentům bude provedena bezhotovostním převodem, zajistí děkanáty fakult. Je vítána další finanční nebo věcná podpora účastníků SVK ze sponzorských zdrojů. Její výše (hodnota), způsob rozdělení a výplaty je plně v kompetenci komise sekce.
  • Vytištění diplomů budou zajišťovat fakulty.

 

Rekapitulace termínů: 

Datum

Akce

1. 10.

jmenování fakultního organizátora a organizátorů jednotlivých sekcí

21. 10.

uzávěrka podávání přihlášek

8. 11.

uzávěrka nahrávání anotací

15. 11.

seznam sekcí, místo a čas konání, složení komisí, seznam sponzorů jednotlivých sekcí

18. 11.

Hotová příprava pro vygenerování sborníků v aplikaci svk

21. 11.

SVK

6.12.

Písemná zpráva z fakult na VaV o průběhu soutěže

 

 SVK 2019 - vyhlášení

Nejste zalogován/a (anonym)

Enzymologie (prostory ústavu 320 - 9:00)

  • Předseda: doc. Ing. Petra Lovecká, Ph.D.
  • Komise: Ing. Sabina Purkrtová, Ph.D., Ing. Michal Strejček, Ph.D., Ing. Jitka Viktorová, Ph.D.
Čas Jméno Ročník Školitel Název příspěvku Anotace
--- Bc. Dariia Pavlenko M2 doc. Ing. Vojtěch Spiwok, Ph.D. Incorporation of acetyl-lysine in potential histone deacetylase 6 substrate survivin in vivo detail

Incorporation of acetyl-lysine in potential histone deacetylase 6 substrate survivin in vivo

Survivin is a potential oncotheraupeutic marker which is upregulated in most cancer cells. It was shown that the cellular localization and function of survivin are directly connected with the acetylation of lysine 129 by CREB-binding protein and its decetylation by histone deacytylase 6 (HDAC6). Deacetylation of survivin by HDAC6 leads to its nuclear export to the cytoplasm, where it blocks the programmed cell death by inactivating caspase proteins, thus providing a survival advantage for cancer cells. To understand the nature of this deacetylation reaction, we specifically incorporated acetylated lysine into survivin at position 129 using an orthogonal translation machinery. Further studies will be focused on the detailed characterization of survivin deacetylation by HDAC6.  
--- Bc. Adéla Formanová M2 doc. Ing. Petra Lipovová, Ph.D. Vztah struktury a funkce α-L-fukosidasy iso2 z Paenibacillus thiaminolyticus detail

Vztah struktury a funkce α-L-fukosidasy iso2 z Paenibacillus thiaminolyticus

Fukosidasy jsou enzymy ze třídy hydrolas, které mají v živých organismech důležitou roli zejména při imunitní odpovědi, oplodnění a vývoji vajíčka, ale také například při nádorových onemocněních. Některé fukosidasy dokáží za vhodných podmínek in vitro katalyzovat kromě hydrolýzy glykosidové vazby také transglykosylaci, tedy syntézu nové vazby, což je zajímavé zejména pro farmaceutický průmysl. V této práci se zabývám přípravou transfukosidas z α-L-fukosidasy iso2 z Paenibacillus thiaminolyticus. Cílem je zvýšit transglykosylační aktivitu α-L-fukosidasy pomocí randomní i cílené mutageneze. Náhodné mutanty byly připravovány s využitím metody error-prone PCR. Zde byly nejprve testovány mutagenní podmínky a u získaných mutantů byla následně porovnávána specifická aktivita s nemutovaným enzymem. Mezi získanými mutanty však nebyly prozatím nalezeny žádné potenciální transfukosidasy. Během letošního roku byla také vyřešena 3D struktura tohoto enzymu. Cílenou mutagenezí byly nejprve identifikovány katalytické aminokyseliny a následně byly vytipovány i aminokyseliny, které by mohly mít vliv na transglykosylační aktivitu enzymu. Záměnou vybraných aminokyselin budou připraveny a produkovány mutanty, u kterých bude charakterizována jejich transglykosylační aktivita.
--- Bc. Monika Seklová M2 Ing. Petr Svoboda, Ph.D. Vliv substituce aminokyselin v aktivním místě nikotinamidfosforibosyltransferasy na její enzymovou aktivitu detail

Vliv substituce aminokyselin v aktivním místě nikotinamidfosforibosyltransferasy na její enzymovou aktivitu

Nikotinamidfosforibosyltransferasa (Nampt) je protein s širokou škálou účinků. V organismu působí jako enzym a patrně také jako cytokin a adipokin. Nampt hraje klíčovou úlohu v biosyntéze NAD z nikotinamidu, kde katalyzuje přenos fosforibosylového zbytku z 5-fosforibosyl-1-pyrofosfátu na nikotinamid za vzniku nikotinamidmononukleotidu. Naším dlouhodobým cílem je zjistit, zda Nampt funguje jako cytokin či adipokin, bez ohledu na enzymovou aktivitu. Za účelem vyřazení aktivity byly připraveny klony hepatocytů HepG2 s jednou, dvěma či třemi substitucemi aminokyselin v aktivním místě Nampt. V rámci této práce jsme charakterizovali klony. Stanovením rychlosti biosyntézy NAD z nikotinamidu byla nepřímo stanovena enzymová aktivita Nampt. Ve srovnání s kontrolními buňkami měly klony s jednou substitucí zvýšenou rychlost syntézy NAD, klony s více substitucemi měly rychlost podobnou jako kontrolní buňky. Shodné výsledky byly získány stanovením intracelulárního množství NAD pomocí hmotnostní spektrometrie. Buňky byly také ovlivněny inhibitorem aktivity Nampt FK866. Klony s jednou substitucí byly odolnější vůči působení FK866 než klony s více substitucemi. Výsledky ukazují, že pro další výzkum jsou vhodné klony s produkcí Nampt, které mají více substitucí aminokyselin v aktivním místě.  
--- Bc. Květoslava Klajblová M2 prof. Ing. Martin Fusek, CSc. Katepsin B2 z parazita krevnička střevní (Schistosoma mansoni) detail

Katepsin B2 z parazita krevnička střevní (Schistosoma mansoni)

Krevnička střevní (Schistosoma mansoni) patří mezi parazitické motolice způsobující onemocnění schistosomózu. Toto závažné onemocnění postihuje přes dvě stě miliónů lidí převážně v tropických a subtropických oblastech. Dospělé krevničky žijí v cévním systému hostitele a živí se jeho krví. Pro životaschopnost krevničky jsou nezbytné proteolytické enzymy (proteasy). Proteasy se podílejí na interakcích parazita s hostitelem – např. na invazi do hostitele, modulaci homeostáze hostitele, či trávení krevních proteinů hostitele, které slouží jako hlavní zdroj živin parazita. Tato práce se zabývá katepsinem B2 (SmCB2), cysteinovou proteasou z krevničky střevní, jejíž biologická role dosud není známá. Cílem práce je příprava rekombinantní formy SmCB2 a její biochemická charakterizace. Pro rekombinantní produkci proteinu byl konstruován expresní systém v kvasince Pichia pastoris. SmCB2 byl kvasinkami produkován do média, ze kterého byl následně izolován pomocí chromatografických metod. Zahájena byla proteomická charakterizace připraveného proteinu.  
--- Bc. Lukáš Pinc M2 prof. Ing. Martin Fusek, CSc. Příprava a biochemická charakterizace exopeptidasy DPAP1 z parazita Schistosoma mansoni detail

Příprava a biochemická charakterizace exopeptidasy DPAP1 z parazita Schistosoma mansoni

Schistosomóza je onemocnění způsobované parazitickými motolicemi, krevničkami rodu Schistosoma. Světová zdravotnická organizace WHO uvádí schistosomózu postihující více než 200 mil. lidí jako jedno z nejzávažnějších parazitárních onemocnění. Dospělci krevniček žijí v krevním řečišti lidského hostitele, kde se živí převážně hemoglobinem. K trávení hemoglobinu ve střevě parazita je používán proteolytický systém enzymů, jehož součástí je katepsin C (dipeptidylaminopeptidasa 1, DPAP1). Vzhledem k důležité roli při výživě parazita je DPAP1 perspektivní cílovou molekulou pro terapeutický zásah. V současné době není známa 3D struktura DPAP1, která by umožňovala racionální vývoj inhibitorů tohoto enzymu jako potenciálních léčiv proti schistosomóze. Tato práce je zaměřena na přípravu a úvodní biochemickou charakterizaci rekombinantní formy DPAP1 z krevničky Schistosoma mansoni. K tomuto účelu byl připraven expresní systém v prvokovi Leishmania tarentolae pro produkci DPAP1, která byla stabilizována bodovou mutací v aktivním místě. DPAP1 byl akumulován v kultivačním médiu, ze kterého byl izolován chromatografickými metodami a byla zahájena jeho analýza proteomickými technikami.  
--- Bc. Hedvika Sasová M2 doc. Ing. Petra Lipovová, Ph.D. Vztah struktury a katalytické aktivity nespecifické fosfolipasy NPC4 z Arabidopsis thaliana detail

Vztah struktury a katalytické aktivity nespecifické fosfolipasy NPC4 z Arabidopsis thaliana

Nespecifická fosfolipasa C (NPC) je enzym patřící mezi rostlinné fosfolipasy. Produkty reakcí, které katalyzují, mají významnou signální i metabolickou funkci. V genomu Arabidopsis thaliana bylo identifikováno šest genů kódujících NPC (NPC1-NPC6). V současnosti je u všech šesti NPC popsána jak jejich aktivita, tak i fyziologická funkce. V rámci předchozích experimentů s NPC4 bylo zjištěno, že aktivitou tohoto enzymu in vitro vzniká kromě diacylglycerolu také kyselina fosfatidová. To by ukazovalo na PLC i PLD aktivitu této NPC. Cílem této práce je studovat vliv mutací v okolí aktivního místa na katalytickou aktivitu a specifitu. Na základě vytvořených strukturních modelů a literatury byly vybrány aminokyseliny aktivního místa. Modifikované enzymy byly produkovány v kmenu Arctic Express E. coli a afinitně purifikovány pomocí metody IMAC. Stanovení aktivity enzymů probíhá kvalitativně pomocí TLC a fluorescenčně značeného substrátu. Pro kvantitativní stanovení byl navrhnut postup spektrofotometrického stanovení produktů fosfocholinu a cholinu s využitím spřažených reakcí využívajících reakce peroxidu vodíku s chromogenním substrátem.
--- Bc. Michael Němec M2 doc. Ing. Petra Lipovová, Ph.D. Chladově aktivní celulasa a chitinasa z bakterie Arthrobacter sp. C1-1 detail

Chladově aktivní celulasa a chitinasa z bakterie Arthrobacter sp. C1-1

Chladově aktivní enzymy jsou produkovány skupinami mikroorganismů, nazývaných psychrofily a psychrotrofy, přizpůsobených životu na chladných stanovištích. Tyto enzymy si uchovávají vysokou specifickou aktivitu při nízkých teplotách, což přináší možnost jejich využití v biotechnologickém průmyslu. Tato práce se zabývá hledáním genu pro chladově aktivní chitinasy a celulasy v genomu antarktické bakterie Arthrobacter sp. C1-1. S využitím webových databází UniProt a GenBank byly získány sekvence genů kódujících chitinasy z fylogeneticky nejpříbuznějších zástupců rodu Arthrobacter. Pomocí nástroje Clustal Omega byly tyto sekvence zarovnány a dle nalezených konzervativních oblastí byly navrženy genově specifické primery, které sloužily pro amplifikaci části genu. Templátem pro amplifikaci hledaného úseku genu pomocí PCR byla genomová DNA. Získaný úsek DNA byl sekvenován a následné ověření správnosti nalezeného úseku bylo provedeno pomocí webového nástroje BLAST. Porovnáním bylo předpovězeno, že se jedná o část genu pro chitinasu. Zbytek genu byl získán metodou „primer walking“. Gen byl vložen do plasmidu pET 22b, kterým byly transformovány buňky E. coli BL21(DE3), v nichž byla testována jeho exprese. Produkovaný protein bude dále purifikován a posléze charakterizován.
Aktualizováno: 4.5.2020 16:18, : Jitka Čejková

VŠCHT Praha
Technická 5
166 28 Praha 6 – Dejvice
IČO: 60461373
DIČ: CZ60461373

Datová schránka: sp4j9ch

Copyright VŠCHT Praha
Za informace odpovídá Oddělení komunikace, technický správce Výpočetní centrum

VŠCHT Praha
na sociálních sítích
zobrazit plnou verzi